tpe-enzymologie
graphe de Michaêlis-Menten
A partir des courbes obtenues précédemment nous allons calculer la Vi pour chaque concentration d’eau oxygénée. ¨Pour cela nous devons donc calculer le coefficient directeur de chaque courbe.
Coefficient directeur pour 0.1V= (140-131.25) / (56-32)= 0.36
Coefficient directeur pour 0.25V= (314.4-200) / (56-32)= 4.77
Coefficient directeur pour 0.5V= (596-131.25) / (56-32)= 19.36
Coefficient directeur pour 0.75V= (628.8-125.6) / (56-32)= 20.97
Nous observons donc que la valeur du Km est aproximativement de 0.36 pour la catalase.
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Conclusion
De part leurs recherches, les chercheurs Mickaëlis-Menten ont permis d’accroître la connaissance en termes d'enzymologie. Plus concrètement, l'équation qu'ils ont établie permet encore aujourd'hui de calculer les caractéristiques d'une enzyme. Bien que cela fût déjà possible avant leurs recherches, il est désormais bien plus facile mais aussi bien plus rapide de calculer la vitesse d'une réaction enzymatique. Ce que nous avons d'ailleurs tenter de réaliser dans l'expérience précédente. Le fait de calculer la vitesse d'action d'une enzyme paraît inutile mais au contraire, ces vitesses étant tellement élevées, cela prouve l'importance des enzymes dans le monde du vivant.
Les caractères de la catalyse enzymatique dont fait partis la vitesse sont déterminés par la configuration spatiale de l'enzyme qui comprend un site de reconnaissance et un site actif. Ce sont ces sites qui détermine la double spécificité des enzymes c'est-à-dire la formation du complexe enzyme/substrat ainsi que la catalyse qui transforme le substrat en produit.
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